ヘモグロビン（Hb,HGB） - 臨床検査技師

⬛概要

ヘモグロビンは、酸素と二酸化炭素を運搬する蛋白質である。
鉄を含有する。
赤血球系細胞の中にある。
赤色をしており、血色素とも呼ばれ、赤血球ひいては血液の色の源となっている。

ヘム（ポルフィリン環 + Fe³⁺）とグロビン（ポリペプチド鎖）が1:1で結合したサブユニット4つにより形成される。
サブユニット4つのうち2つはα鎖で、残り2つを非α鎖と呼ぶ。

ヘモグロビンはサブユニットの種類によって以下のように分類される。

	非α鎖 or 異常サブユニット	健常成人血中濃度	説明
HbA	β鎖	95~96%	糖が結合したものはHbA1と呼ばれる
HbA2	δ鎖	2.5%
HbF	γ鎖	1%以下	胎児用のHbで、出生時にはまだ55~95%を占めているが、その後急激に減るアルカリ抵抗性が強い酸素親和性が高い
HbS	異常β鎖		鎌状赤血球症で出現マラリア耐性の原因
HbH	異常α鎖 or 異常β鎖		サラセミアで出現

肺胞で拡散によりFe³⁺に結合した酸素を全身に運び、全身で生成された二酸化炭素を肺に戻す。

合成: ヘモグロビン合成能があるのは、赤血球の分化過程のうち好塩基性赤芽球から網赤血球までの細胞。; ヘムはVitB₆を補酵素として細胞質で合成され、グロビンはリボソームで合成される。

正常男：14~18g/dl
　　女：12~16g/dl